2.2γ-PGA對谷蛋白水份遍布的危害

1為γ-PGA對谷蛋白水分弛豫時間（T₂₁、T₂₂、T₂₃）和相匹配峰總面積的危害，谷蛋白中水分是由束縛水T₂₁、弱束縛水T₂₂和自由水T₂₃三一部分水份構成。得知隨凍藏時間提升，空缺組中弱束縛水呈下降趨勢，而自由水成分卻由6.7%上下明顯擴大至8.2%上下，這是由于凍藏期內冰霜的重結晶狀況促使谷蛋白中間的化學交聯功效變弱，造成蛋白質與水的融合水平減少，引起一部分弱束縛水向自由水轉換。而在γ-PGA組，發(fā)覺凍藏前期其自由水成分比空缺組小2.5%，而弱束縛水相對性成分卻增大，說明γ-PGA的加上更改了谷蛋白的水份遍布，較少的自由水使其更為平穩(wěn)。與此同時γPGA合理遏制了谷蛋白凍藏期內的水份轉移，凍藏7星期過后其自由水成分較空缺組低3.5%。比照γPGA對面條蛋白質凍藏期內水份轉變危害，實驗發(fā)覺谷蛋白與面條蛋白質凍藏期內弱束縛水和自由水的趨勢分析一致，從而說明γ-PGA根據抑止谷蛋白的水份轉移進而影響到了面條蛋白質凍藏期內的水份轉移。

2.3γ-PGA對谷蛋白二級結構的危害

表2為γ-PGA對谷蛋白二級結構中各成份相對性成分的危害，谷蛋白中α-螺旋式、β-伸縮、β-拐角、無規(guī)律打卷的相應成分各自為25.5%，40.8%，21.1%，12.5%。隨凍藏時間增加，γ-PGA組β-伸縮相對性成分由41.4%降低至37.4%上下，無規(guī)律打卷相對性成分明顯提升1.5%。二級結構的更改一方面很有可能是由于伴隨著凍藏時間的增加，谷蛋白中重結晶狀況促使谷蛋白生物大分子因機械設備力而解聚，使其井然有序情況向混亂情況轉換，另一方面是由于凍藏造成蛋白質分子間氫鍵的毀壞，促使親水性與親水性官能團曝露引起的蛋白質分子結構間和分子結構里面的再次化學交聯。與空缺對比，蛋白質二級結構中做為混亂構造的β-拐角、無規(guī)律打卷的增大幅緩解，比較平穩(wěn)的合理情況的α-螺旋式、β-伸縮減少力度減少也說明γ-PGA能夠具有冰霜裝飾功效，降低大冰霜的產生，進而維護谷蛋白生物大分子，消弱凍藏造成的井然有序向混亂轉換。

2.4γ-PGA對谷蛋白熱學的影

轉性溫度（T_p）和焓變（ΔH）是蛋白質在熱變性過程中的基本參數，蛋白質試品熱學特點如表3所顯示，因麥子蛋白質對熱敏感較低，故只有見到較小的消化吸收最高值。得知隨凍藏時間提升，谷蛋白的轉性起止溫度明顯上升6.3℃，其轉性溫度T_p也由58.5℃明顯上升至61.3℃，說明其超低溫可靠性上升，這很有可能與凍藏造成其親水性官能團的曝露相關，與此同時其熱露點溫度明顯減少，說明蛋白質井然有序水平減少，與谷蛋白二級結構的檢測結果相一致。Wang等實驗中面條蛋白質轉性溫度隨凍藏時間增加而減少，與此同時焓變有下降趨勢，比照結果推斷谷蛋白對凍藏期內的熱轉性溫度的提高具有關鍵功效。而γ-PGA組合理遏制了凍藏造成的轉性起止溫度上升，凍藏7星期過后促使轉性溫度T_p擴大至65℃，較空缺組提高4℃，并發(fā)覺其熱露點溫度并沒有隨凍藏時間增加而減少，這可能是γ-PGA合理遏制了谷蛋白互聯網的劣變，進而緩解了熱露點溫度的減少。
 

2.5γ-PGA對谷蛋白流變學特點的危害

黏延展性被覺得是點評面糊質量的主要標準之一，而谷蛋白是彈力的關鍵奉獻要素。谷蛋白流變學精確測量的彈性模具（G′）和粘性應變速率（G″）如圖所示2所顯示。與面條蛋白質相一致，谷蛋白在頻率0.1～100Hz范疇內其G′和G″都伴隨著次數的提高慢慢擴大，且G′自始至終超過G″。當凍藏時間增加，谷蛋白的彈性模具（G′）和粘性應變速率（G″）均出現降低的發(fā)展趨勢，這與Xuan等科學研究結果保持一致。而加入了1%的γ-PGA后，盡管凍藏前期谷蛋白的彈性模具（G′）小于空缺組，但其遭受凍藏危害的程度小，凍藏7星期過后其彈性模具（G′）比空缺組高，說明其合理遏制了凍藏造成的谷蛋白延展性的減少，而粘性應變速率（G″）卻與之反過來，在凍藏前后左右其粘性特性均小于空缺組，這說明γ-PGA并沒有對谷蛋白的粘性特性造成積極主動功效，先人科學研究也發(fā)覺面糊及面條蛋白質的彈力特性主要是由谷蛋白起首要奉獻，故實驗結果顯示γ-PGA并無法根據更改谷蛋白的粘性特性來緩解凍藏期內面條蛋白質粘性特性的劣變，但還可以利用對谷蛋白延展性的干擾來抑止面條蛋白質延展性的變弱。

2.6γ-PGA對谷蛋白外部經濟結構特征的危害

3為不一樣凍藏周期時間谷蛋白外部經濟框架圖，凍藏前期谷蛋白根據鏈內和鏈外二硫鍵產生了高寬比數字化構造，使其具備持續(xù)的結構特征及較小的孔眼。隨凍藏時間提升，發(fā)覺其外部經濟構造受到損壞。凍藏5星期過后，谷蛋白互聯網趨向破裂，發(fā)生顯著結團狀況，關鍵因素可能是凍藏期內冷藏收攏功效促使鄰近的小冰霜匯聚產生大冰霜引起的構造破裂。與此對比，γ-PGA組到凍藏前期谷蛋白互聯網孔眼增大，但依然展現不錯的網絡架構，這是由于γ-PGA具備優(yōu)良的吸水能力而與谷蛋白中間產生了競爭吸濕，造成其孔眼直徑增大，但與空缺組不一樣，隨凍藏時間增加γ-PGA組的谷蛋白互聯網的持續(xù)性比空缺更穩(wěn)，且破裂得較少，γ-PGA優(yōu)良的增稠特性造成水份停留實際效果，促使水份流通性減少可能是這其中的首要緣故。較持續(xù)的網絡架構也使谷蛋白的耐熱性提升，與以上實驗結果相符合。與此同時說明γ-PGA合理減輕了凍藏期內谷蛋白的劣變，其實際效果將會在減緩面條蛋白質劣變中進行了奉獻。

3結果

研究表明加上γ-PGA能夠抑止凍藏期內谷蛋白水份的外流，促進谷蛋白中自由水向弱束縛水變換，提高其水份平穩(wěn)水平，并合理緩解凍藏期內自由水擴大及弱束縛水成分的降低。與此同時γPGA合理減緩凍藏造成的谷蛋白熱露點溫度減少，提高谷蛋白轉性溫度，說明γ-PGA合理地保障了谷蛋白構造。并不錯地抑止了凍藏引起的構造破裂和凝固狀況，合理地保障了蛋白質互聯網。凍藏造成了谷蛋白延展性及粘性特性都隨凍藏時間增加而減少，加上γ-PGA變弱了其延展性特性的下降趨勢，但對粘性特性并沒有造成相對應功效。且γ-PGA合理緩解了凍藏造成β-伸縮相對性成分減少，無規(guī)律打卷相對性成分擴大發(fā)展趨勢，變弱了蛋白質二級結構由井然有序向混亂構造的轉換水平。